Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
________________________________________________________________
Die Katalysegeschwindigkeit steigt mit zunehmender Substratkonzentration
fast linear an, bis sie sich verlangsamt und schließlich eine Plateauphase bildet.
Dieses Plateau ist dadurch zu erklären, dass sich an diesem Punkt das
Reaktionsgleichgewicht eingestellt hat und alle aktiven Zentren des Enzyms
abgesättigt sind. Um nun eine Aussage über die genaue
Reaktionsgeschwindigkeit machen zu können, muss man den Enzym-Substrat-
Komplex in den Mittelpunkt der Betrachtung stellen, da der Schritt zur Bildung
des Komplexes der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist.
Die Grundlagen der Enzymkinetik und die Bewertung der
Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit der Stabilität des Enzym-Substrat-
Komplexes liefert die Michaelis-Menten-Kinetik.
1.3.1 Die Michaelis-Menten-Kinetik
Im Vordergrund der Michaelis-Menten-Kinetik steht die Bildung des Enzym-
Substrat-Komplexes. Hierbei betrachtet man die Komplexbildungsgeschwindigkeit
und die der dazu gehörigen Rückreaktion. Beide
Geschwindigkeiten werden als konstant angesehen und mit der
Geschwindigkeitskonstanten k gekennzeichnet. Des weiteren betrachtet man die
Geschwindigkeit der Reaktion vom Enzym-Substrat-Komplex zum Produkt.
Als Grundlage dient folgende Gesamtreaktionsgleichung:
k1 k2
k1
E S ES E P
Ist nun die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes konstant, kann man
ein Fließgleichgewicht 8 annehmen. Aus dieser Überlegung resultiert die
Michaelis-Menten-Konstante KM. Bezogen auf die Geschwindigkeitskonstanten
ist KM folgendermaßen definiert:
8 Ein Fließgleichgewicht liegt vor, wenn in einem offenen System ein Zwischenprodukt in einer
Reaktionskette eine konstante Konzentration aufweist, weil die Bildung und die weitere
Umsetzung des Zwischenprodukts gleich schnell erfolgen.
21