Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Anhand dieser vier grundlegenden Mechanismen wird deutlich, dass die
Stabilisierung des Übergangszustandes bzw. die Stabilisierung von
Zwischenprodukten immer im Mittelpunkt der Betrachtung von enzymatisch
katalysierten Reaktionen steht.
1.3 Enzymkinetik
Die Enzymkinetik untersucht die Geschwindigkeiten von enzymkatalysierten
Reaktionen. Sie hängt direkt mit der Enzymfunktion zusammen. Die Kinetik
von enzymatisch katalysierten Reaktionen hängt zudem immer von der
Stabilität des Enzym-Substrat-Komplexes ab. Je stabiler dieser Komplex ist,
desto geringer ist die freie Aktivierungsenthalpie um diesen Komplex zu bilden.
Das heißt, je stabiler der Komplex ist, desto schneller wird er gebildet. Das
Hauptaugenmerk der Enzymkinetik liegt also auf der Bildung des Enzym-
Substrat-Komplexes. Der Zusammenhang zwischen der
Reaktionsgeschwindigkeit und der Substratkonzentration, sowie des
Vorhandenseins des Enzym-Substartkomplexes verdeutlicht Abbildung 12.
Abb. 12: Verhälnis zwischen Raektionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration
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