Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Betrachtung der Bindungsenergie fällt auf, dass sie sowohl zur
Strukturveränderung des Enzyms als auch des Substrats führen kann. Somit
wird die Katalyse unterstützt und vereinfacht. Diesen Vorgang bezeichnet man
als „induced fit“. Im Laufe einer katalytischen Reaktion benutzen Enzyme
immer einen oder mehrere der nun folgenden vier Mechanismen.
Kovalente Katalyse
Bei dieser Form der Katalyse enthält das reaktive Zentrum des Enzyms eine
reaktive Gruppe. Diese ist im Allgemeinen durch eine sehr hohe Nucleophilie
gekennzeichnet. Im Verlauf der Reaktion bindet diese Gruppe temporär
kovalent an das Substrat und erhöht so in großem Maß die Bindungsenergie, da
der Übergangszustand der Reaktion durch eine kovalente Wechselwirkung sehr
gut stabilisiert wird.
Säure-Base-Katalyse
Hierbei übernehmen verschiedene Gruppen im aktiven Zentrum der Enzyme
die Aufgabe eines Protonendonators bzw. eines Protonenakzeptors.
Katalyse durch Annäherung
Da an vielen enzymatisch katalysierten Reaktionen meist mehr als nur ein
Substrat beteiligt ist, hängt die Reaktionsgeschwindigkeit von mehr als nur
einem Substrat ab. Die Reaktionsgeschwindigkeit lässt sich aber deutlich
erhöhen, wenn die beteiligten Substrate auf eine einzige Bindungsoberfläche
des Enzyms und nicht an zwei unterschiedlichen Orten zur Reaktion gebracht
werden.
Metallionenkatalyse
Diese Art der Katalyse beruht auf dem Lewis-Säure-Base-Prinzip. Metallionen
können sowohl durch ihre direkte Koordination an das Substrat zur Bildung von
Nucleophilen führen als auch selbst als Elektrophil wirken und somit direkt
einen Übergangszustand oder ein Zwischenprodukt stabilisieren.
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