Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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3.) Das aktive Zentrum schafft eine ganz besondere unpolare
Mikroumgebung für die zu katalysierende Reaktion.
4.) Im aktiven Zentrum werden die umzusetzenden Substrate durch eine
Vielzahl schwacher Anziehungskräften angelagert. Diese sind:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- elektrostatische Wechselwirkungen
- Van-der-Waals-Wechselwirkungen
- hydrophobe Wechselwirkungen
5.) Die Bindungsspezifität ist von der definierten Anordnung der Atome
und Moleküle im aktiven Zentrum abhängig.
Für die Effizienz der enzymatischen Katalyse ist das aktive Zentrum von großer
Bedeutung. Es schafft die Voraussetzung für eine maximale Bindungsenergie
des zu bindenden Substrats. Diese maximale Bindungsenergie, oder
Anlagerungsenergie ist für die freie Aktivierungsenthalpie sehr bedeutsam.
Diese größtmögliche Anlagerungsenergie kann nur erreicht werden, wenn ein
Substrat an ein komplementäres Enzym bindet. Das Enzym kann nur das
gesamte Spektrum der vorhandenen Wechselwirkungsenergien anwenden,
wenn das passende Substrat vorhanden ist und wenn sich das Substrat im
Übergangszustand befindet. Damit die Effektivität und Effizienz der
enzymatischen Katalyse bewerten werden kann, muss eine Betrachtung des
Enzym-Substrat-Komplexes erfolgen.
1.2.2 Der Enzym-Substrat-Komplex
Der erste Schritt einer enzymatischen Katalyse ist die Bildung des Enzym-
Substrat-Komplexes. In diesem ersten Schritt wird die Bildung des
Übergangszustandes begünstigt. Der Ort dieses Komplexes ist das aktive
Zentrum von Enzymen. Der Enzym-Substrat-Komplex kann als eine Art
Zwischenprodukt angesehen werden, dass den Übergangszustand nahezu
perfekt stabilisiert und die freie Aktivierungsenthalpie auf ein Minimum
herabsetzt. Der energetische Verlauf wird in Abbildung 9 verdeutlicht.
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