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Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

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4 Enzyme <strong>in</strong> <strong>der</strong> <strong>Schule</strong><br />

________________________________________________________________<br />

Glucosekonzentration (mg/dL)<br />

Enzymaktivität - Abhängigkeit <strong>der</strong> Zeit zum<br />

Substratumsatz<br />

250<br />

200<br />

150<br />

100<br />

50<br />

0<br />

0 20 40 60 80<br />

Zeit t (m<strong>in</strong>.)<br />

Abb. 60: Graphische Darstellung des Versuchsergebnisses<br />

Der pr<strong>in</strong>zipielle Verlauf <strong>der</strong> Kurve spiegelt sehr gut den logarithmischen<br />

Verlauf e<strong>in</strong>er typischen enzymkatalysierten Reaktion wie<strong>der</strong>. Der anfängliche,<br />

fast l<strong>in</strong>eare Anstieg, sowie die deutliche Plateauphase s<strong>in</strong>d hier e<strong>in</strong>deutig zu<br />

erkennen.<br />

Dieses Experiment bietet e<strong>in</strong>en sehr guten E<strong>in</strong>stieg <strong>in</strong> die Thematik <strong>der</strong><br />

Enzymaktivität. Da es sich bei diesem Experiment aber nur um e<strong>in</strong><br />

E<strong>in</strong>stiegsexperiment handelt <strong>und</strong> es auch noch ke<strong>in</strong>e Aussagen über die<br />

Michaelis-Menten-Konstante macht, wurde im Anschluss daran noch e<strong>in</strong><br />

Experiment entwickelt, mit dessen Hilfe man die Michaelis-Menten-Konstante<br />

<strong>und</strong> damit die maximale Reaktionsgeschw<strong>in</strong>digkeit von Enzymen herausf<strong>in</strong>den<br />

kann.<br />

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