Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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verantwortlich sind. Diese Cofaktoren können sowohl anorganische Ionen
(Metall-Ionen) sein, als auch Coenzyme. Coenzyme sind kleine organische
Moleküle, die ihren strukturellen Ursprung in Vitaminen finden. Diese
Cofaktoren können entweder kovalent in den aktiven Zentren von Enzymen
binden, oder sich nur während der Reaktion mittels Wechselwirkungen
anlagern. Kovalent gebundene Gruppen werden auch als prosthetische Gruppen
bezeichnet, während die Anlagerung von Gruppen als Cosubstrate bezeichnet
wird. Für die allgemeine Aktivität in Zusammenhang mit der Struktur von
Enzymen, lässt sich folgende Beziehung aufstellen:
Apoenzym + Cofaftor = Holoenzym
(inaktives Enzym) (aktives Enzym)
Vollständig aktive Enzyme werden also als Holoenzyme bezeichnet, diese
tragen in ihrem aktiven Zentrum einen Cofaktor, der die Aktivität des Enzyms
sicherstellt.
Schaut man sich nun das aktive Zentrum von Enzymen näher an, kann man
feststellen, dass sich in diesem Zentrum drei wesentliche Charakteristika finden
lassen. Das aktive Zentrum besitzt eine Bindungsstelle für das umzusetzende
Substrat, eine Bindungsstelle für den Cofaktor und auch noch katalytische
Gruppen. Die katalytischen Gruppen sind verschiedene kurze Aminosäurereste,
die für die perfekte Anlagerung und Ausrichtung der umzusetzenden Substrate
zuständig sind.
Da Enzyme in ihrer dreidimensionalen Struktur, Spezifität und Art der Katalyse
unterschiedlich sind, lassen sich trotzdem fünf allgemeine Aussagen über ihre
aktiven Zentren treffen.
1.) Das aktive Zentrum ist eine dreidimensionale Spalte, die von Gruppen
aus verschiedenen Abschnitten der Aminosäuresequenz gebildet wird.
2.) Das aktive Zentrum stellt strukturell gesehen nur einen sehr geringen
Teil des Gesamtenzyms dar.
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