Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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exergonisch und sie läuft freiwillig ab. Ist ΔG > 0 läuft die Reaktion hingegen
nicht freiwillig ab, die Reaktion ist endergonisch. Es nun wichtig zu verstehen,
dass die Katalyse von Enzymen keinen Einfluss auf die freie Reaktionsentalpie
hat. Enzyme katalysieren nur die Reaktionsgeschwindigkeit und haben keinen
Einfluss auf das Reaktionsgleichgewicht. Sie können also weder Substrate noch
Produkte in ihrer energetischen (thermodynamischen) Lage verändern. Enzyme
haben lediglich einen Einfluss auf den Übergangszustand, können diesen
reversibel binden und somit die Energie, die zur Einleitung der Reaktion
notwendig ist (Aktivierungsenthalpie = ΔG ≠ ), beeinflussen. Die freie
Aktivierungsentahlpie ΔG ≠ gibt Auskunft über die Reaktionsgeschwindigkeit.
ΔG ≠ ist aber unabhängig von ΔG und sagt nichts darüber aus, ob eine Reaktion
freiwillig abläuft oder nicht.
Enzyme binden und stabilisieren den Übergangszustand und senken somit das
Niveau von ΔG ≠ ab. Abbildung 2 veranschaulicht diesen Energieverlauf.
Abb. 2: Energieverlauf einer katalysierten Reaktion
Es wird hier besonders deutlich, dass ΔG ≠ Enzym einen deutlich geringeren
Energiebetrag aufweist als ΔG ≠ unkatalysiert. Durch die Stabilisierung des
Übergangszustandes senken die Enzyme die freie Aktivierungsenthalpie ab und
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