Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS
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4 Enzyme <strong>in</strong> <strong>der</strong> <strong>Schule</strong><br />
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Mit diesem Modellversuch kann man somit anschaulich <strong>und</strong> verständlich <strong>in</strong> die<br />
Wirkungsweisen von Enzymen e<strong>in</strong>steigen.<br />
4.2.2 Urease<br />
Die Urease stellt e<strong>in</strong> sehr wichtiges Enzym dar. Sie wurde als e<strong>in</strong>es <strong>der</strong> ersten<br />
Enzyme isoliert, kristallisiert <strong>und</strong> aufgere<strong>in</strong>igt. Der Name leitet sich von dem<br />
Substrat ab, welches durch das Enzym zersetzt wird. Der Harnstoff, Late<strong>in</strong>isch<br />
Urea, wird von <strong>der</strong> Urease zu Ammoniak <strong>und</strong> Kohlenstoffdioxid abgebaut.<br />
Urease ist e<strong>in</strong> natürlich vorkommendes Enzym. Es tritt <strong>in</strong> Pflanzensamen,<br />
Baktere<strong>in</strong>, Krebsen <strong>und</strong> Muscheln auf. Beson<strong>der</strong>s häufig be<strong>in</strong>halten<br />
Bodenbakterien Urease, hier spielt sie e<strong>in</strong>e beson<strong>der</strong>s wichtige Rolle im<br />
Stickstoffkreislauf. Das Enzym erhöht die Reaktionsgeschw<strong>in</strong>digkeit um den<br />
Faktor 10 14 . Urease gehört zu <strong>der</strong> Enzymklasse <strong>der</strong> Hydrolasen. Die Hydrolyse<br />
des Harnstoffs erfolgt über e<strong>in</strong>e Metallionenkatalyse. Das Enzym besitzt e<strong>in</strong><br />
Ni 2+ -Ion <strong>in</strong> se<strong>in</strong>em aktiven Zentrum.<br />
Im Jahre 1930 wurde es erstmals durch James Batcheller isoliert, gere<strong>in</strong>igt <strong>und</strong><br />
auskristallisiert. Es war e<strong>in</strong>es <strong>der</strong> ersten Enzyme, dessen Struktur,<br />
Wirkungsweise <strong>und</strong> Reaktionsmechanismen komplett aufgeklärt wurden. Somit<br />
stellt die Entdeckung <strong>der</strong> Urease e<strong>in</strong>en chemie- bzw. biochemiegeschichtlichen<br />
Höhepunkt dar.<br />
Für den praktischen <strong>Schule</strong><strong>in</strong>satz eignet sich das Enzym beson<strong>der</strong>s gut, da die<br />
Urease e<strong>in</strong> sehr unempf<strong>in</strong>dliches Enzym darstellt. Die Experimente, die man<br />
mit diesem Enzym durchführen kann, s<strong>in</strong>d sehr anschaulich <strong>und</strong> können als<br />
E<strong>in</strong>führungsexperimente <strong>in</strong> die Thematik <strong>der</strong> Enzyme genutzt werden. Im<br />
folgenden werden die Hydrolysereaktion <strong>der</strong> Urease, <strong>der</strong> E<strong>in</strong>fluss von<br />
Schwermetallionen auf die Ureaseaktivität untersucht (Kap. 4.3.3) <strong>und</strong> die<br />
Michaelis-Menten-Konstante mit Hilfe <strong>der</strong> Urease katalysierten Reaktion<br />
bestimmt (Kap. 4.4.2).<br />
Als Gr<strong>und</strong>lage für die Folgeexperimente müssen jedoch erst die gr<strong>und</strong>legenden<br />
Reaktionsmechanismen des Enzyms geklärt werden. Dazu wird e<strong>in</strong> e<strong>in</strong>faches<br />
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