Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Zahl kann man schließen wie effektiv Enzyme Reaktionen katalysieren können.
Nun stellt sich die Frage auf welche Art und Weise dies geschieht.
Enzyme sind in der Lage den Übergangszustand einer Reaktion zu stabilisieren,
was sich als Resultat aus den vier oben gennaten Gründen ergibt. Als
Übergangszustand wird der energiereichste Zustand während des
Reaktionsmechanismus bezeichnet. Um nun eine Aussage über die Katalyse
machen zu können muss man sich sowohl den energetischen Verlauf einer
Reaktion anschauen als auch den dazugehörigen Übergangszustand. Diesen
Energieverlauf verdeutlicht Abbildung 1.
Abb. 1: Energieverlauf einer unkatalysierten Reaktion
Zum Verständnis dieses Diagramms ist es wichtig, vorab einige
thermodynamische Grundlagen darzulegen.
Die freie Reaktionsenthalpie ΔG ist über die Gibbs-Helmholtz-Gleichung wie
folgt definiert:
ΔG = ΔH – TΔS
Die freie Reaktionsentahlpie ist also abhängig von der Reaktionsentahlpie ΔH,
der Temperatur T und der Reaktionsentropie ΔS. Ist ΔG < 0 ist die Reaktion
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