Analytik von Aminosäuren und biogenen Aminen in fermentierten ...

1 Einleitung
1 EINLEITUNG 1
1.1 Bedeutung und Vorkommen von D-Aminosäuren
Aminosäuren (AS) stellen die monomeren Bausteine der für lebende Organismen
wichtigsten Stoffklassen, der Peptide und Proteine, dar. Es handelt sich um organi-
sche Verbindungen, die im Grundgerüst sowohl eine basische Aminogruppe als
auch eine saure Carboxylgruppe enthalten. Nach der Stellung der Aminogruppe in
der Kohlenstoffkette unterscheidet man zwischen α-, β-, γ-, δ- usw. AS. Besondere
Bedeutung haben α-Aminosäuren (α-AS), bei denen Amino- und Carboxylgruppe
gemeinsam am C-2 gebunden sind. Beim Abbau von Proteinen werden regelmäßig
20 verschiedene α-AS gefunden, die dementsprechend als proteinogene AS be-
zeichnet werden [1].
Proteinogene AS, mit Ausnahme des Glycins, besitzen zumindest ein Chiralitäts-
zentrum, welches durch ein asymmetrisch substituiertes C-Atom gebildet wird, so
daß zu jeder dieser AS ein zueinander spiegelbildlicher Enantiomer existiert. Enan-
tiomere unterscheiden sich nicht in ihren physikalischen Eigenschaften mit Ausnah-
me der Drehrichtung linear polarisierten Lichtes, sie werden daher auch optische
Isomere oder optische Antipoden genannt [2,3]. Die Konfigurationsbezeichnung der
Enantiomeren erfolgt nach der D,L-Nomen-klatur von EMIL FISCHER.
Im Verlauf der Evolution hat sich in der Biosphäre eine starke Dominanz der Synthe-
se und Verwendung von L-Aminosäuren (L-AS) gegenüber von D-Aminosäuren
(D-AS) herausgebildet [4]. Die bei der ribosomalen Proteinsynthese gebildeten
strukturgebenden Proteine, Enzyme und Peptidhormone sind ausschließlich aus
L-Aminosäuren aufgebaut. Daher werden die optischen Antipoden der L-AS, die
D-Aminosäuren (D-AS), gelegentlich auch als unphysiologische oder nichtproteino-
gene AS bezeichnet.
Trotz der weitgehenden Etablierung stereoselektiver Prozesse in der belebten Natur
zeigt sich innerhalb der proteinogenen AS eine beachtenswerte Verbreitung der
D-AS [5-9]. Ihre Synthese kann durch physikalisch-chemische Einflüsse auf die Ra-
cemisierung der freien und peptidgebundenen AS bedingt sein [11]. Auch freie L-AS