Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung
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Ergebnisse Seite 136<br />
Bindungsaffinität 200x schlechter ist als die des normalen CLIP - Peptides [152]. Das<br />
CLIPm – Peptid bildet zwei Wasserstoffbrücken weniger aus als CLIP, nämlich 25. Dage-<br />
gen bildet CLIPm 109 van <strong>der</strong> Waals – Kontakte mit RT1.B l gegenüber 106 bei CLIP aus.<br />
Das OVA – Peptid zeigt 115 solcher Wechselwirkungen mit dem MHC Klasse II – Mole-<br />
kül.<br />
In <strong>der</strong> Literatur sind keine Bindungsaffinitäten für das HEL50-62 –PeptidzuRT1.B l be-<br />
schrieben worden. Jedoch liegen solche Daten für das HEL46-61 – Peptid vor [153]. Dieses<br />
Peptid ist dort als schlechter RT1.B l – Bin<strong>der</strong> beschrieben worden. Das HEL50-62 –Peptid<br />
geht mit dem RT1.B l – Molekül 26 Wasserstoffbrücken - Bindungen ein und sogar 124<br />
van <strong>der</strong> Waals –Kontakte.<br />
Ein mögliches Kriterium für die Entscheidung, ob ein Peptid ein „High-Bin<strong>der</strong>“ o<strong>der</strong> eine<br />
geringe Affinität zu RT1.B l ausbildet, könnte die Anzahl <strong>der</strong> Wasserstoffbrücken -<br />
Bindungen sein. Peptide, die weniger als 27 solcher Wechselwirkungen mit RT1.B l ein-<br />
gehen, sind dann RT1.B l „Low-Bin<strong>der</strong>“. Solche mit mindestens 27 Wasserstoffbrücken –<br />
Bindungen wären dann formal gesehen Peptide mit einer hohen Bindungsaffinität zum<br />
RT1.B l –Molekül.