Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

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Disulfidbrücke miteinander verbunden sind. In der β1-Domäne ist die Lage der Disul-
fidbrücke leicht zu erkennen, die das erste β - Faltblatt mit der dritten α−Helix verbin-
det. Ebenso ist leicht ersichtlich, dass die Cis - Peptide an den Enden von Sekundär-
strukturen lokalisiert sind.
3.2.1.2 Sequenzvergleich der aufgelösten Strukturen mit RT1B – Sequenzen
Die Qualität des durch komparatives Molecular Modelling erzeugten Molekülmodels ist
in erster Linie von den verwendeten Templates und deren Alignment mit der Zielsequenz
abhängig. Um für das RT1B- und RT1D-Allel die jeweilig günstigsten Template - Struk-
turen auswählen zu können, wurden zuerst alle Sequenzen miteinander aligned. Die
Abb. 28 zeigt eine graphische Repräsentation des Alignments in Form eines Stamm-
baumes.
Abb. 28 Sequenzvergleich der Template- und Target- Strukturen
Ausgehend vom ClustalX-Alignment wurden je ein Stammbaum für die α - und die β - Kette der
MHC Klasse II-Moleküle aufgezeichnet. Die Stammbäume geben die relative Ähnlichkeit der
Sequenzen wieder. Es sind die PDB-Codes der Templates angegeben.