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I. 2. Ergebnisse<br />

Abb. 17: Sequenzvergleich von BRAT-Proteinen<br />

Alignments der (putativen) BRAT-Proteine von Tribolium castaneum (Tc-BRAT, TC008260),<br />

Drosophila melanogaster (Dm-BRAT, NP_476945), Nasonia vitripennis (Nv-BRAT,<br />

XP_001606935) und Acyrtosiphon pisum (Ap-BRAT, XP_001946837). Die RING-Finger-<br />

Domäne (1) der Proteine von Tribolium und der Blattlaus Acyrtosyphon, wie sie von der<br />

NCBI Conserved Domain Suche (www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/cdd/wrpsb.cgi) annotiert<br />

wird, ist in orange markiert. Die putativen Zink-bindenden Aminosäuren sind durch Sterne (*)<br />

markiert. Alle Proteine besitzen zwei B-Box-Domänen (2, 3 in grün), eine Coiled-Coil-<br />

Domäne (4, in violett) und eine NHL-Domäne (5, in schwarz) (nach (Arama et al., 2000).<br />

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