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Im Gegensatz zu an<strong>de</strong>ren Pankreasenzymen<br />
wer<strong>de</strong>n alle Peptidasen als Zymogene<br />
o<strong>de</strong>r Proenzyme sezerniert.<br />
Der Hauptaktivator <strong>de</strong>r Pankreaspeptidasen,<br />
Trypsinogen, wird ebenfalls<br />
als Proenzym sezerniert und durch<br />
Enteropeptidase in die aktive Form<br />
Trypsin gespalten. Trypsin wie<strong>de</strong>rum<br />
spaltet an<strong>de</strong>re Proenzyme wie Chymotrypsinogen,<br />
Procarboxypeptidase<br />
A, Procarboxypeptidase B und Procolipase<br />
in ihre aktiven Formen Chymotrypsin,<br />
Carboxypeptidase A und B<br />
und Colipase (Lowe 1994). In <strong>de</strong>n Pankreassaft<br />
sezerniertes Trypsin ist im<br />
neugeborenen Wie<strong>de</strong>rkäuer in geringer<br />
Menge vorhan<strong>de</strong>n und steigt mit<br />
zunehmen<strong>de</strong>m Alter während <strong>de</strong>r ersten<br />
zwei bis vier Wochen sowohl im<br />
Lamm als auch im Kalb. Chymotrypsin<br />
ist im jungen Tier in höheren<br />
Mengen als Trypsin zu fin<strong>de</strong>n, doch<br />
nimmt das Verhältnis mit zunehmen<strong>de</strong>m<br />
Alter ab (Guilloteau et al. 1983,<br />
1984, Huber et al. 1961).<br />
Pankreaslipasen wie Colipase und<br />
Phospholipase A2 sind zum Zeitpunkt<br />
<strong>de</strong>r Geburt niedrig, steigen danach an<br />
und bleiben konstant (Le Huërou et al.<br />
1992, Guilloteau et al. 1984, Goo<strong>de</strong>n<br />
1973, Huber et al. 1961). Diese Lipasen<br />
sind bei einem pH-Wert von 8,5 äußerst<br />
aktiv und hydrolysieren speziell<br />
Triglyceri<strong>de</strong> und Phospholipi<strong>de</strong>. Guilloteau<br />
et al. (1984) berichteten, dass<br />
von <strong>de</strong>r Geburt bis zum Alter von 3<br />
Wochen das Colipase/Lipase-Verhältnis<br />
höher als 1 ist, was darauf hinweist,<br />
dass die Pankreasaktivität sich<br />
ausschließlich in <strong>de</strong>r Pankreasflüssigkeit<br />
<strong>de</strong>s intestinalen Lumens äußert.<br />
Obwohl Kälber im Alter von 1 – 2<br />
Wochen eine verringerte Fettabsorptionsfähigkeit<br />
aufweisen, wenn Pankreasenzyme<br />
entfernt wer<strong>de</strong>n, verbleibt<br />
<strong>de</strong>nnoch eine lipolytische Aktivität<br />
im intestinalen Lumen (Goo<strong>de</strong>n<br />
1973, Goo<strong>de</strong>n und Lascelles 1973).<br />
Dies ist vermutlich auf die Präsenz<br />
von Enzymen im Bürstensaum <strong>de</strong>r intestinalen<br />
Villi zurückzuführen.<br />
Bürstensaumenzyme<br />
In <strong>de</strong>n Mikrovilli <strong>de</strong>r Enterozyten fin<strong>de</strong>n<br />
sich viele Peptidasen. Die Haupt-<br />
hydrolasen im Bürstensaum sind<br />
Aminopeptidase N und A sowie Dipeptidyl-Peptidase<br />
IV (Le Huërou-Luron<br />
2002). Alle diese Peptidasen sind<br />
dazu bestimmt, spezifische Endaminosäuren<br />
von Protein abzuspalten<br />
(Palmer 1995). Aminopeptidase N hydrolysiert<br />
Pepti<strong>de</strong> schrittweise bis zu<br />
einem bestimmten Punkt, an <strong>de</strong>m Dipeptidyl-Peptidase<br />
IV die Hydrolyse<br />
vollen<strong>de</strong>t (Le Huërou-Luron 2002).<br />
Aminopeptidase A, Aminopeptidase N<br />
und alkalische Phophatase fin<strong>de</strong>n<br />
sich im Kalb bis zum zweiten Lebenstag<br />
in höchster Menge und verringern<br />
sich dann bis zum Lebensalter von einer<br />
Woche. Danach bleiben sie bis zur<br />
Entwöhnung konstant um dann wie<strong>de</strong>r<br />
zu steigen (Le Huërou et al. 1992).<br />
Es gibt vier übergeordnete Disaccharidasen<br />
im Bürstensaum <strong>de</strong>s Dünndarms:<br />
Maltase-Glucoamylase, Sucrase-Isomaltase,<br />
Lactase und Trehalase<br />
(Le Huërou-Luron 2002). Sucrase-Isomaltase<br />
ist bei Rin<strong>de</strong>rn nicht zu<br />
fin<strong>de</strong>n (Huber et al. 1961, Le Huërou et<br />
al. 1992, Le Huërou-Luron 2002).<br />
Maltase-Glucoamylase hydrolysiert<br />
α-1,4-glykosidische Bindungen, wogegen<br />
Isomaltase α-1,6-glykosidische<br />
Bindungen hydrolysiert (Le Huërou-<br />
PANSENENTWICKLUNG<br />
und nimmt bis ungefähr zum Alter von<br />
drei Wochen (Huber et al. 1961) o<strong>de</strong>r<br />
einer Woche (Le Huërou et al. 1992) ab,<br />
um dann bis zum drastischen Rückgang<br />
zum Zeitpunkt <strong>de</strong>r Entwöhnung<br />
konstant zu bleiben. Die Verfütterung<br />
von mit Lactose angereicherten Rationen<br />
erhöht die Lactosekonzentrationen<br />
nicht (Huber et al. 1961).<br />
Jüngere Arbeiten zeigen Verän<strong>de</strong>rungen<br />
in <strong>de</strong>r Sekretion verdauungsför<strong>de</strong>rn<strong>de</strong>r<br />
Enzyme, wenn unterschiedliche<br />
Proteinquellen in<br />
Milchaustauschern eingesetzt wur<strong>de</strong>n.<br />
Unbehan<strong>de</strong>ltes Sojaprotein in<br />
Milchaustauschern verän<strong>de</strong>rt häufig<br />
die intestinale Morphologie durch<br />
die Vermin<strong>de</strong>rung einerseits <strong>de</strong>s absorptiven<br />
Oberflächenbereiches <strong>de</strong>r<br />
intestinalen Villi, an<strong>de</strong>rerseits <strong>de</strong>r<br />
Konzentrationen an Disaccharidasen<br />
im Bürstensaum (Pe<strong>de</strong>rson und<br />
Sissons 1984). Trypsin- und Chymotrypsinsekretionen<br />
wer<strong>de</strong>n ebenfalls<br />
durch Allergene und Anti-<br />
Trypsin-Faktoren im vom jungen<br />
Kalb aufgenommenen Sojaprotein<br />
gehemmt (Gorrill et al. 1967, Guillo-<br />
Im Bürstensaum <strong>de</strong>s Dünndarms wird<br />
eine Vielzahl von Enzymen gebil<strong>de</strong>t.<br />
Luron 2002). Die Maltasekonzentrationen<br />
sind zum Zeitpunkt <strong>de</strong>r Geburt<br />
gering und steigen zwischen <strong>de</strong>m 7.<br />
und 119. Lebenstag an. Isomaltase<br />
liegt beim Neugeborenen in geringer<br />
Konzentration vor und steigt nach <strong>de</strong>r<br />
Entwöhnung (Le Huërou et al. 1992).<br />
Trehalase ist in <strong>de</strong>r Lage Trehalose zu<br />
hydrolysieren und so freie monomere<br />
Glucose zur Absorption zu produzieren<br />
(Le Huërou-Luron 2002).<br />
Lactase ist das einzige Enzym, das α-<br />
1,4-Glukosidase- und α-1,4-Galaktosidaseaktivitat<br />
zulässt. Es ist sowohl in <strong>de</strong>r<br />
Lage Lactose zu Glucose und Galactose,<br />
aber auch Cellobiose zu zwei Monomeren<br />
von Glucose zu spalten (Le Huërou-<br />
Luron 2002). Die Lactaseaktivität ist<br />
zum Zeitpunkt <strong>de</strong>r Geburt am höchsten<br />
teau et al. 1986, Mir et al. 1991). Sojaprotein<br />
kann in geringer Konzentration<br />
in Milchaustauschern, die an<br />
mehr als 20 Tage alte Kälber verfüttert<br />
wer<strong>de</strong>n, enthalten sein, muss jedoch<br />
behan<strong>de</strong>lt sein, um die Konzentration<br />
potentieller Allergene zu<br />
vermin<strong>de</strong>rn und die Proteinverdaulichkeit<br />
zu erhöhen (Mir et al. 1991).<br />
Die Verdaulichkeit von Milchaustauschern<br />
wird von an<strong>de</strong>ren Zusätzen<br />
beeinflusst, so durch <strong>de</strong>n Einsatz von<br />
hohen Konzentrationen an Stärke<br />
als alternative Energiequelle. Der<br />
Einsatz von Stärke in Milchaustauschern<br />
von präruminieren<strong>de</strong>n Kälbern<br />
ist nicht zu empfehlen, da nur<br />
niedrige Konzentrationen an Pankreasamylase<br />
im Darm vorhan<strong>de</strong>n sind.<br />
GROSSTIERPRAXIS 12/2004 35