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PANSENENTWICKLUNG Die Bildung prägastrischer Esterasen wird durch das saugende Kalb stimuliert (Huber et al. 1961, Moreau et al. 1988, Ramsey und Young 1961a). Während der Milchgerinnung, die einsetzt, wenn die aufgenommene Milch den Labmagen erreicht, beginnt die prägastrische Esterase mit dem Fettabbau (Bondi 1987, Hill et al. 1970). Prägastrische Esterase hydrolysiert ungefähr 20 % aller Milchfett- Glycerid-Verbindungen, hauptsächlich die kurzkettigen Fettsäuren (Bondi, 1987, Hill et al. 1970, Pitas und Jensen 1970). 34 GROSSTIERPRAXIS 12/2004 verdauung von Fetten vermuten lässt (Otterby et al. 1964b). Spätere Arbeiten zeigten, dass der Effekt prägastrischer Esterase sich vermindert, sobald diese das Duodenum passiert hat und ohne die Präsenz von Enzymen der Bauchspeicheldrüse kein Effekt festzustellen ist (Gooden 1973). Enzyme, die primär der Koagulation von Milchprotein dienen, werden vom Milchkalb in hohen Konzentrationen produziert. Chymosin, Pepsin und Salzsäure koagulieren Milch, halten Casein und Fett zurück und ermöglichen den Nährstoffen so eine langsame Passage in den Dünndarm (Cruywagen et al. 1990, Guilloteau et al. Ohne Pankreasenzyme im Dünndarm ist prägastrische Esterase ohne Wirkung. Die Präferenz prägastrischer Esterase zu Glycerid-Verbindungen der Buttersäure führt in vitro zu 59 % hydrolysierten Butyrat-Verbindungen im Vergleich zu 7 % bei höheren Fettsäuren (Ramsey und Young 1961b). Buttersäure ist leicht löslich in Wasser und hydrolysiert beim Durchgang vom Labmagen zum Dünndarm schneller als höherkettige Fettsäuren. Der Abbau von Buttersäure und anderen Fettsäuren ist bei oraler Verabreichung von Milch im Vergleich zur Infusion in den Magen höher, was den Bedarf an prägastrischer Esterase verdeutlicht (Otterby et al. 1964a, b, Russel et al. 1980). Weniger gut lösliche Fettsäuren werden durch geronnene Partikel gebunden und wandern langsam in den Dünndarm (Otterby et al. 1964a, Ramsey und Young 1961a). Obwohl die prägastrische Esterase eine primäre Rolle bei der Lipolyse im Labmagen spielt, sind Kälber, denen ausschließlich Milch durch Infusion in den Labmagen zugeführt wurde, was zu einer Abnahme der Sekretion von prägastrischer Esterase führte, immer noch in der Lage, Milchfett ähnlich der Wirkung einer Pankreaslipase zu verdauen (Russel et al. 1980). Prägastrische Esterase wurde in den Verdauungssäften des Dünndarms gefunden, was eine Rolle bei der Darm- 1984, Guilloteau et al. 1983). Chymosin, früher Rennin genannt, wird in hohen Konzentrationen im neugeborenen Kalb und Lamm gefunden und nimmt mit zunehmendem Alter und der Entwöhnung ab (Cybulski und Andren 1990, Guillioteau et al. 1983, 1984, 1985). Kälber mit einer verlängerten Säugeperiode zeigen eine höhere Chymosinkonzentration als entwöhnte Kälber, was deutlich macht, dass das Angebot an Labmagenenzymen durch die Entwicklung des Pansens ebenso wie durch die Konzentrationen der Ration an Caseinen und Fetten reguliert wird (Cybulski und Andren 1990, Guilloteau et al. 1985). Der bovine Labmagen sezerniert mindestens 3 Proteasen: Pepsin A, Pepsin B (auch bekannt als Gastricin oder Pepsin II) und Chymosin, alle gebildet als Proenzym von Mukosazellen der Pylorus und Fundusdrüsen bei einem zur Aktivität erforderlichen pH-Wert von weniger als 4 (Cybulski und Andren 1990). Pepsin A wird nach der Geburt in hohen Konzentrationen gefunden und bleibt bei Kälbern und Lämmern bis ca. Tag 44 (Huber et al. 1961) konstant (Guilloteau et al. 1983, 1984, 1985). Nach der Entwöhnung steigert das Verhältnis von Pepsin zu Chymosin den für die Verdauung von Protein aus fester Nahrung erforderlichen Bedarf eher als Casein (Cybulski und Andren 1990, Guilloteau et al. 1983, 1985). Pepsin A und Chymosin koagulieren Milch im Labmagen des jungen Kalbes ausreichend, daher wird Pepsin B bis zur Entwöhnung nicht gefunden (Cybulski und Andren 1990). Das Potential der Bauchspeicheldrüse zur Sekretion von Pepsin, Trypsin, Chymotrypsin und Amylase steigt mit zunehmendem Stärke- und Proteinanteil der Ration (Garnot et al. 1977, Guilloteau et al. 1985). Wir finden einen generellen Anstieg mit zunehmendem Alter und zunehmender Trockensubstanzaufnahme aus Getreide in der Ration. Pankreasenzyme Während der ersten Lebenstage lassen hohe Konzentrationen an Labmagenenzymen Kolostrum gerinnen und ermöglichen Immunglobulinen die Passage in den Dünndarm. Pankreasenzyme werden bei jungen Wiederkäuern bis zum 2. Lebenstag in niedrigen Konzentrationen gefunden und ermöglichen es den Immunglobulinen intakt zu bleiben. Die Konzentrationen beginnen nicht vor dem 42. Lebenstag zu steigen (Guilloteau et al. 1983, 1984). Pankreasamylase ist ein im Dünndarm zu findendes glykosidisches Enzym, welches 5 – 6 % des Gesamtproteins der menschlichen Pankreassekretion ausmacht (Lowe 1994). Beim Wiederkäuer bestehen nur 2 % des Gesamtproteins des Pankreassekretes aus α-Amylase, was eine verminderte intestinale Fahigkeit zur Stärkehydrolyse bewirkt (Keller et al. 1958). Pankreasamylase wird beim Neugeborenen in geringen Konzentrationen gefunden und steigt mit zunehmendem Alter an (Le Huërou et al. 1992, Guilloteau et al. 1984, Morill et al. 1970, Huber et al. 1961). Die Bauspeicheldrüsenflüssigkeit enthält ebenso zwei Nukleasen, Desoxiyribonuclease I (DNase) und Ribonuklease (RNase). RNase wird bei entwöhnten Kälbern benötigt, um Phosphor aus der Bakterien RNA zurückzugewinnen (Lowe 1994).
Im Gegensatz zu anderen Pankreasenzymen werden alle Peptidasen als Zymogene oder Proenzyme sezerniert. Der Hauptaktivator der Pankreaspeptidasen, Trypsinogen, wird ebenfalls als Proenzym sezerniert und durch Enteropeptidase in die aktive Form Trypsin gespalten. Trypsin wiederum spaltet andere Proenzyme wie Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidase A, Procarboxypeptidase B und Procolipase in ihre aktiven Formen Chymotrypsin, Carboxypeptidase A und B und Colipase (Lowe 1994). In den Pankreassaft sezerniertes Trypsin ist im neugeborenen Wiederkäuer in geringer Menge vorhanden und steigt mit zunehmendem Alter während der ersten zwei bis vier Wochen sowohl im Lamm als auch im Kalb. Chymotrypsin ist im jungen Tier in höheren Mengen als Trypsin zu finden, doch nimmt das Verhältnis mit zunehmendem Alter ab (Guilloteau et al. 1983, 1984, Huber et al. 1961). Pankreaslipasen wie Colipase und Phospholipase A2 sind zum Zeitpunkt der Geburt niedrig, steigen danach an und bleiben konstant (Le Huërou et al. 1992, Guilloteau et al. 1984, Gooden 1973, Huber et al. 1961). Diese Lipasen sind bei einem pH-Wert von 8,5 äußerst aktiv und hydrolysieren speziell Triglyceride und Phospholipide. Guilloteau et al. (1984) berichteten, dass von der Geburt bis zum Alter von 3 Wochen das Colipase/Lipase-Verhältnis höher als 1 ist, was darauf hinweist, dass die Pankreasaktivität sich ausschließlich in der Pankreasflüssigkeit des intestinalen Lumens äußert. Obwohl Kälber im Alter von 1 – 2 Wochen eine verringerte Fettabsorptionsfähigkeit aufweisen, wenn Pankreasenzyme entfernt werden, verbleibt dennoch eine lipolytische Aktivität im intestinalen Lumen (Gooden 1973, Gooden und Lascelles 1973). Dies ist vermutlich auf die Präsenz von Enzymen im Bürstensaum der intestinalen Villi zurückzuführen. Bürstensaumenzyme In den Mikrovilli der Enterozyten finden sich viele Peptidasen. Die Haupt- hydrolasen im Bürstensaum sind Aminopeptidase N und A sowie Dipeptidyl-Peptidase IV (Le Huërou-Luron 2002). Alle diese Peptidasen sind dazu bestimmt, spezifische Endaminosäuren von Protein abzuspalten (Palmer 1995). Aminopeptidase N hydrolysiert Peptide schrittweise bis zu einem bestimmten Punkt, an dem Dipeptidyl-Peptidase IV die Hydrolyse vollendet (Le Huërou-Luron 2002). Aminopeptidase A, Aminopeptidase N und alkalische Phophatase finden sich im Kalb bis zum zweiten Lebenstag in höchster Menge und verringern sich dann bis zum Lebensalter von einer Woche. Danach bleiben sie bis zur Entwöhnung konstant um dann wieder zu steigen (Le Huërou et al. 1992). Es gibt vier übergeordnete Disaccharidasen im Bürstensaum des Dünndarms: Maltase-Glucoamylase, Sucrase-Isomaltase, Lactase und Trehalase (Le Huërou-Luron 2002). Sucrase-Isomaltase ist bei Rindern nicht zu finden (Huber et al. 1961, Le Huërou et al. 1992, Le Huërou-Luron 2002). Maltase-Glucoamylase hydrolysiert α-1,4-glykosidische Bindungen, wogegen Isomaltase α-1,6-glykosidische Bindungen hydrolysiert (Le Huërou- PANSENENTWICKLUNG und nimmt bis ungefähr zum Alter von drei Wochen (Huber et al. 1961) oder einer Woche (Le Huërou et al. 1992) ab, um dann bis zum drastischen Rückgang zum Zeitpunkt der Entwöhnung konstant zu bleiben. Die Verfütterung von mit Lactose angereicherten Rationen erhöht die Lactosekonzentrationen nicht (Huber et al. 1961). Jüngere Arbeiten zeigen Veränderungen in der Sekretion verdauungsfördernder Enzyme, wenn unterschiedliche Proteinquellen in Milchaustauschern eingesetzt wurden. Unbehandeltes Sojaprotein in Milchaustauschern verändert häufig die intestinale Morphologie durch die Verminderung einerseits des absorptiven Oberflächenbereiches der intestinalen Villi, andererseits der Konzentrationen an Disaccharidasen im Bürstensaum (Pederson und Sissons 1984). Trypsin- und Chymotrypsinsekretionen werden ebenfalls durch Allergene und Anti- Trypsin-Faktoren im vom jungen Kalb aufgenommenen Sojaprotein gehemmt (Gorrill et al. 1967, Guillo- Im Bürstensaum des Dünndarms wird eine Vielzahl von Enzymen gebildet. Luron 2002). Die Maltasekonzentrationen sind zum Zeitpunkt der Geburt gering und steigen zwischen dem 7. und 119. Lebenstag an. Isomaltase liegt beim Neugeborenen in geringer Konzentration vor und steigt nach der Entwöhnung (Le Huërou et al. 1992). Trehalase ist in der Lage Trehalose zu hydrolysieren und so freie monomere Glucose zur Absorption zu produzieren (Le Huërou-Luron 2002). Lactase ist das einzige Enzym, das α- 1,4-Glukosidase- und α-1,4-Galaktosidaseaktivitat zulässt. Es ist sowohl in der Lage Lactose zu Glucose und Galactose, aber auch Cellobiose zu zwei Monomeren von Glucose zu spalten (Le Huërou- Luron 2002). Die Lactaseaktivität ist zum Zeitpunkt der Geburt am höchsten teau et al. 1986, Mir et al. 1991). Sojaprotein kann in geringer Konzentration in Milchaustauschern, die an mehr als 20 Tage alte Kälber verfüttert werden, enthalten sein, muss jedoch behandelt sein, um die Konzentration potentieller Allergene zu vermindern und die Proteinverdaulichkeit zu erhöhen (Mir et al. 1991). Die Verdaulichkeit von Milchaustauschern wird von anderen Zusätzen beeinflusst, so durch den Einsatz von hohen Konzentrationen an Stärke als alternative Energiequelle. Der Einsatz von Stärke in Milchaustauschern von präruminierenden Kälbern ist nicht zu empfehlen, da nur niedrige Konzentrationen an Pankreasamylase im Darm vorhanden sind. GROSSTIERPRAXIS 12/2004 35
Seite 1: Vom Monogastriden zum Wiederkäuer

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